基本信息
- 项目名称：
- 分子对接技术构建TEAD与NF-κB P65亚单位的结构模型
- 来源：
- 第十二届“挑战杯”省赛作品
- 小类：
- 生命科学
- 大类：
- 自然科学类学术论文
- 简介：
- 本实验使用分子对接技术从TEAD与p65的单体结构出发，建立其复合物三维结构模型，并分析两蛋白相互作用方式。
- 详细介绍：
- 本实验使用对接软件Zdock和RosettaDock从TEAD与p65的单体结构出发，建立其复合物三维结构模型，并分析两蛋白相互作用方式，并分析两蛋白之间相互作用的关键氨基酸残基，发现TEAD与p65相互作用部位关键氨基酸是THR324，TYR326，PHE329。
作品专业信息
撰写目的和基本思路
- NF-κB是抗凋亡的重要转录因子，它的激活可以拮抗细胞凋亡。TEAD是一种转录增强因子，其与特异的共激活因子结合可以起始一系列下游靶基因表达。最近的研究发现NF-κB p65亚单位可与TEAD4发生相互作用。为了阐明NF-κB p65亚单位与TEAD4相互作用机制，本实验使用分子对接技术从TEAD与p65的单体结构出发，建立其复合物三维结构模型，并分析两蛋白相互作用方式。
科学性、先进性及独特之处
- 本作品所使用的对接软件Zdock和RosettaDock都在应用中取得了非常好的成绩，对接结果可靠。使用分子对接的方法能方便的构建TEAD与p65的三维结构，解决了使用实验方法测复合物结构及其困难的问题。
应用价值和现实意义
- 为后续研究NF-κB p65亚单位与TEAD4之间的相互作用提供了必要的理论支持和实验方向，避免了实验的盲目性。
学术论文摘要
- NF-κB是抗凋亡、促存活的重要转录因子，它的激活可以拮抗细胞凋亡。TEAD是一种转录增强因子，其与特异的共激活因子结合可以起始一系列下游靶基因表达。最近的研究发现NF-κB p65亚单位可与TEAD4发生相互作用，但两者具体的作用部位和机制还尚不清楚。为了阐明NF-κB p65亚单位与TEAD4之间的相互作用的机制，本实验使用分子对接技术，预测其TEAD与p65两个蛋白复合体的三维结构，并分析两蛋白之间相互作用的关键氨基酸残基，发现TEAD与p65相互作用部位关键氨基酸是THR324，TYR326，PHE329。
获奖情况
- 无
鉴定结果
- 无
参考文献
- 蛋白质-蛋白质对接,TEAD,NF-κB,蛋白质相互作用,p65
同类课题研究水平概述
- NF-κB p65亚单位可与TEAD相互作用的研究目前还处于起始阶段，很多方面的理论还很不清楚，比如p65与TEAD相互作用可以引起的生理反应，对细胞凋亡的影响，p65与TEAD复合物结构与功能的关系等。我们的实验为阐明TEAD与p65相互作用机理提供了一定的理论基础，也对以后展现TEAD与p65相互作用的具体氨基酸提供了实验方向。本实验中得到的几个关键氨基酸可作为定点突变的氨基酸来更加清楚的探究TEAD与p65相互作用的机制。
